Ферментийн үйл ажиллагааны механизм

Ферментүүд (энзим) нь биохимийн катализаторын үүрэг гүйцэтгэдэг өндөр молекулын органик нэгдэл юм .

Ферментийн үйл ажиллагааны механизм

Ферментийн каталитик үйл ажиллагааны үндсэн механизмуудыг тайлбарлах нь зөвхөн фермент, орчин үеийн молекул биохими, биологи зэрэг нэн тулгамдсан асуудлуудын нэг юм.

Цэвэр ферментийн бэлэн болсон, түүний мөн чанарыг тодруулахаас өмнө удаан хугацааны туршид ферменттэй холбоотой холбоос нь ферментийн үйл ажиллагааг хэрэгжүүлэхэд чухал үүрэгтэй болохыг тогтоожээ. Нарийн субстраттай нийлмэл цогцолборыг илрүүлэхийг оролдох нь амжилтанд хүргэдэггүй, иймэрхүү нарийн төвөгтэй байдаг тул энэ нь маш хурдан задардаг. Спиркоскопийн аргыг хэрэглэснээр катализа, пероксидаз, согтууруулах ундаа, дихидрогеназ, флавин хамааралтай ферментийн фермент-субстратын цогцолборыг тодорхойлох боломжтой болсон.

Рентген диссертацийн арга нь ферментийн үйл ажиллагааны бүтэц, каталитик механизмын талаар олон чухал мэдээллийг олж авах боломж олгосон. Энэ аргыг ферментийг lysozyme, chymotrypsin агуулсан анализын холболтыг тогтооход ашиглана.

Каталикик мөчлөгийн нэг үе шатанд ферментийг субстратад ковалентын бондоор холбосон тохиолдолуудад ферментийн-субстратын цогцолбор оршин тогтнох зарим нотолгоог олж авсан . Жишээ нь химотрицеинээр катализаторын нитрофенил ацетатын гидролизын урвал юм. Хэрэв энзим нь энэ эфиртэй холилдвол кимотирацин нь реактив сериний үлдэгдлийн гидроксил бүлэгт ацетилжуулсан байна. Энэ үе шат хурдацтай явагдаж байгаа боловч ацетат, ацетат, чөлөөт хөөмийрүүлэх эмийн гидролиз нь удаан байдаг. Тиймээс, нитрофенил ацетатын үед ацетилхримтинсин хуримтлагдах бөгөөд үүнийг илрүүлэхэд хялбар байдаг.

Фермент дэх субстратын агууламжийг тогтворгүй EC цогцолборыг идэвхгүй хэлбэрт шилжүүлэх замаар "баригдана", жишээлбэл, натрийн борзидридтай фермент-субстратын цогцолборыг эмчилж, хүчтэй бууруулах үйлдэлтэй. Ковалентын тогтвортой дериватив хэлбэрийн нэгэн адил цогцолбор нь энзим aldolase -д илэрчээ. Лизиний и-амин бүлэг нь субстратын молекултай харилцан үйлчилдэг.

Субстрат нь идэвхтэй төв буюу ферментийн идэвхитэй бүс гэж нэрлэгддэг хэсэг дэх ферменттэй харилцдаг.

Идэвхтэй төв буюу идэвхитэй бүсэд энэ нь субстрат (болон хавсарсан хэсгүүдэд) холбогдож буй ферментийн уургийн молекулын хэсэг бөгөөд молекулын ферментийн шинж чанарыг тодорхойлно. Идэвхтэй төв нь ферментүүдийн өвөрмөц чанар, каталитик үйл ажиллагааг тодорхойлдог бөгөөд ойр ойрхон хандах, субстратын молекултай эсвэл түүний хэсгүүдтэй харилцан үйлчлэлцэхэд нөлөөлдөг тодорхой түвшний цогц бүтэц байх ёстой.

Функционал бүлгүүдийн дотроос ферментийн "каталитик идэвхтэй" хэсэг нь физиологийн идэвхитэй төвийн шингээлтийн хэсэг буюу "зангуу" (эсвэл ферментийн идэвхтэй төвийн шингээлтийн хэсэг) -ийг тодорхойлогч (ферменттэй субстратыг холбох) тодорхойлогддог сайт юм.

Ферментийн үйл ажиллагааны механизм Майклис-Ментэний онолыг тайлбарласан. Энэ онолоор бол энэ үйл явц нь дөрвөн үе шатанд явагддаг.

Ферментийн үйл ажиллагааны механизм: I үе шат

Стратеги (C) ба фермент (E) хоорондох бонд үүсдэг - ЕК-ийн фермент-субстратын бүрдэл нь ковалентын, ион, усан ба бусад бондын хамт холбогддог.

Ферментийн үйл ажиллагааны механизм: I үе шат

Хавсарсан ферментийн үйл ажиллагааны доорхи субстратыг идэвхжүүлж, ЕХ-ны холбогдох катализийн урвалын үед ашиглах боломжтой болно.

Ферментийн үйл ажиллагааны механизм: IИИ-ийн үе шат

EC катализаци хийгдэж байна. Энэ онолыг туршилтын судалгаагаар батлав.

Эцэст нь 4-р үе шат нь Е-ийн Е-ийн молекул ба Р-ын урвалын бүтээгдэхүүнийг гаргах замаар тодорхойлогддог. Шилжилтийн дарааллыг дараах байдлаар илэрхийлж болно: E + C - EC - EC * - E + P

Ферментийн үйл ажиллагааны онцлог

Фермент бүр нь бүтэц дэх ижил төстэй бодисууд эсвэл бүлгийн бодисууд дээр үйлчилдэг. Ферментийн үйл ажиллагааны өвөрмөц чанарыг идэвхтэй төв болон субстратын тохируулгын төстэй байдлаар тайлбарладаг. Харилцан үйлчлэлийн үед фермент-субстратын цогцолбор үүсдэг.